生物机体的一切活动，从DNA的复制和转录、细胞分裂、肌肉收缩到细胞内物质转运，最终都归结为分子马达做功的结果。分子马达通过运动可以快速高效地将化学能转化为动能，执行各种生物功能，因此，分子马达的动力学机制成为研究者们关注的焦点。科学家利用光镊观察了分子马达运动过程，发现分子马达是以步进形式运动的，并测量了蛋白的运动步长，证明了单个驱动分子的力和运动速度与ATP浓度相关[17，23，33—34]。这些研究使得光镊成为研究单酶动力学的重要手段，促使科学家利用光镊技术研究表观遗传调控机制，尤其是ATP依赖的染色体重塑复合物的运动机制[35]。基因组DNA通常以染色质的形式存在于细胞中，以维持遗传信息的稳定性。然而很多细胞生命活动（比如基因转录、DNA复制、DNA修复、DNA重组等）的正常进行都需要不同的DNA结合蛋白或者反式作用因子结合到特定的DNA区域（如启动子、增强子等顺式作用元件），进而发挥功能，因此需要染色质重塑蛋白复合物移动、驱逐和重组核小体使得染色质DNA从核小体上暴露出来。目前，光镊研究染色体重塑复合物的工作已经取得了一定的进展。Bustamante实验室利用光镊成功操作单个核小体并研究核小体动态行为，发现在2~3pN的力作用下，核小体上外围DNA与组蛋白八聚体的相互作用会被打破，而内部DNA与组蛋白的相互作用被打破则需要20pN以上的力[36]。Zhang等[37]则利用光镊在核小体水平实时监测了RSC复合物的作用，测定了RSC转移速率等动力学参数，证实了RSC是依赖核小体的转移酶。Hall等[38]发现，核小体中DNA—组蛋白相互作用并不是均匀的，在空间上存在约5bp的周期，有3个强的作用区域，其中dyad区域的作用最强，另两个较强的作用区域在离dyad约±40bp处，而核小体的进出端的相互作用较弱，这些强弱不同的相互作用形成了不同的能垒。这些能垒可能对染色体重塑复合物有着重要的影响，因为染色体重塑时可能需要克服核小体上的能垒，这些参数为以后染色体重塑复合物具体工作机制的研究提供了很好的参考。

　　3。3研究蛋白质折叠的动力学机制

　　光镊在单分子生物学的另一个重要应用就是研究蛋白质折叠的动力学过程。在蛋白质折叠研究中，人们往往最关心的问题就是一维的氨基酸序列以何种方式折叠而变成稳定的有功能的三维结构的。众所周知，蛋白质的折叠态、去折叠态及错误折叠态在生物体系中都同时存在。这些态与态之间的相互转换和生物体系的功能直接相关，同时也和疾病的形成有着密切的关系[8]。尽管人们已经利用各种传统的生物化学方法对蛋白质反折叠过程进行了几十年的深入研究，但对蛋白质折叠过程中的具体动力学细节仍知之甚少。光镊技术可以对操控单个蛋白分子并实施观测整个折叠和去折叠的动力学过程，因此被越来越多地应用到研究生物物理的精细过程研究。最近，Gao等[26]利用双光镊技术对突触SNARE蛋白的组装机制进行了深入研究。在神经细胞分泌过程中，SNARE蛋白介导突触小泡与突触前膜的融合。SNARE蛋白包括定位在靶细胞膜上的t—SNARE（syntaxin和SNAP—25）和囊泡膜上的v—SNARE，只有当t—SNARE和v—SNARE通过组装形成“拉链式”复合物时才能驱动膜融合。尽管过去的二十年已经做了大量研究，但是“拉链式”假说、装配中间体、动力学和能量仍然不明。Gao等通过实时观测单个SNARE复合体的组装/去组装过程，发现了SNARE复合体的“拉链式”结构和关键的“半拉链式”装配中间体（t—SNARE和v—SNARE部分折叠到“离子层”），提出了一种效率高的“拉链式”组装模型，即：SNARE复合体N末端的“拉链式”组装是缓慢的，从而SNARE装配中间体可以充当调节蛋白（如Munc18和Complexin）的结合平台，然后在调节模式下，进一步稳定地装配中间体快速及强有力地进行“拉链式”组装直到C末端，最终在跨膜区驱动膜融合。此外，Zhang实验室还研究了SNARE突变体、Munc18和Complexin对SNARE组装/去组装动力学过程的影响[39]。该研究成果从分子水平上加深了人们对神经分泌过程中SNARE蛋白复合体驱动融合机制的深入了解，同时为我们探索更多疾病相关性蛋白的动力学机制提供了很好的模式基础，相信我们可以通过光镊技术从生物物理层面解释某些蛋白与疾病形成的关联，为开发抗癌药物提供更精确的'结构水平的信息。